免疫球蛋白指具有抗體活性的動物蛋白。主要存在于血漿中，也見于其他體液、組織和一些分泌液中。血漿內的免疫球蛋白大多數存在于丙種球蛋白（γ-球蛋白）中。免疫球蛋白可以分為IgG、IgA．IgM、IgD．IgE五類。

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Ig分子的基本結構是由四肽鏈組成的，即由二條相同的分子量較小的輕鏈（L鏈）和二條相同的分子量的重鏈（H鏈）組成的。L鏈與H鏈是由二硫鍵連接形成一個四肽鏈分子，稱為Ig分子的單體，是構成免疫球蛋白分子的基本結構。現已知5種免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H鏈各有一個可變區（VH）和三個恒定區（CH1、CH2和CH3）共四個功能區。IgM和IgE的H鏈各有一個可變區（VH）和四個恒定區（CHl、CH2、CH3和CH4）共五個功能區。VL和VH是與抗原結合的部位，單體由一對L鏈和一對H鏈組成的基本結構，只有2個與抗原結合的位點，如IgG、IgD．IgE．血清型IgA；雙體由J鏈連接的兩個單體，有4個與抗原結合的位點，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA結合抗原的親合力要比血清型IgA高。五聚體由J鏈和二硫鍵連接五個單體，如IgM.五聚體IgM理論上應為10個與抗原結合的位點，但實際上由于立體構型的空間位阻，—般只有5個結合點可結合。

H和L鏈上都有可變區，同類重鏈和同型輕鏈的近N端約110個氨基酸序列的變化很大，其他部分的氨基酸序列相對恒定，據此可將輕鏈和重鏈區分為可變區（V）和恒定區（C）。VH和VI.各有3個區域的氨基酸組成和排列順序高度變化，稱為高變區（HVR）或互補決定區（CDR），分別為CDRl、CDR2和CDR3.CDR以外區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化，稱為骨架區（FR）。VH和VI.各有113和107個氨基酸殘基，組成4個FR（分別為FRl、FR2、FR3和FR4）和3個CDRs.VH和VI-中的各氨基酸可編號，一些保守的氨基酸都有其固定的編號位置，將不同序列和已編號的序列進行對比以后，在某個位置上多出來氨基酸編號為A．B．C等，如27A．27B．27C．106A等。VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位，識別及結合抗原，并決定抗體識別的特異性醫`學教育網搜集整理。

免疫球蛋白輕、重鏈可變區氨基酸順序的編號。

重鏈和輕鏈的C區分別稱為CH和CL，不同型別（x或入）CI.的長度基本一致。但不同類別IgCH的長度不一，有的包括CHl～CH3，有的為CHl～CH4.同一種屬生物體內針對不同抗原的同一類別Ig的C區氨基酸組成和排列順序比較恒定，其抗原性是相同的，但V區各有不同。C區與抗體的效應功能相關，可激活補體，介導穿過胎盤和黏膜屏障，結合細胞表面的Fc受體從而介導調理作用、ADCC作用和I型超敏反應。

在Ig分子伸出的兩臂和主干之間（CHl與CH2之間）還有個可彎曲的區域，稱為鉸鏈區。該區含有豐富的脯氨酸，因此易伸展彎曲，能改變兩個結合抗原的Y形臂之間的距離，兩臂之間的角度可自0到90變化，這樣有利于兩臂同時結合兩個不同的抗原表位。雖然IgD．IgG、IgA有絞鏈區，而IgM和IgE沒有，但這并不說明它們*不能彎曲，實際上還有相對的彎曲性。各類抗體的鉸鏈區的長度及氨基酸的順序也有不同；人IgD的可伸展的距離zui大，IgG4和兩種IgA的彎曲度則有限。